Lizin (Lys) egyike a 21 L-aminosavak amelyekbe rendszeresen beépülnek fehérjék. Emiatt, lizin proteinogénnek nevezik, és elengedhetetlen a bioszintéziséhez fehérjék valamint az izom és a karbantartás kötőszöveti. - hiány lizin károsíthatja a fehérje bioszintézisét (új fehérjék). Kémiai szerkezete és összetétele szerint a lizin az alaphoz tartozik aminosavak, amelyek a hisztidint és a arginin. Mivel mindhárom aminosavak hatból áll szén atomok és egy alapcsoport, ezeket hexonnak nevezik bázisok. A lizinben az oldallánc szabad aminocsoportja (NH2) bázisként reagál, különösen, ha a pH-érték túl alacsony vagy savas. Ebben az esetben a szabad NH2 lizin-csoport protonokat (H +) vesz fel a környezetből, és NH3 + -vá válik. A protonkötés révén a lizin növeli a környezet pH-ját, és ugyanakkor pozitív töltést nyer. Ily módon bázikus amino savak fenntartani a pH-értéket a szervezet extracelluláris és intracelluláris terében. A lizint nem maga az emberi test állítja elő, ezért elengedhetetlen (szükséges az élethez). A lizin mellett további nyolc amino savak nélkülözhetetlennek számítanak, ezeket mind táplálékkal kell ellátni, és nem pótolhatók más aminosavakkal. Míg hét a esszenciális aminosavak közbenső anyagcserében képződhetnek megfelelő alfa-keto savakból transzaminációs reakcióval, ez nem a lizin és a treonin esetében van. Ezeket visszafordíthatatlanul transzaminálják, következésképpen ezekre hivatkoznak esszenciális aminosavak megfelelő.
Emésztés és bélfelszívódás
Az étrendi fehérjék részleges hidrolízise a gyomor. A fehérje emésztéséhez fontos anyagokat választanak ki a gyomor különböző sejtjei nyálkahártya. A fő sejtek pepszinogént, a fehérjehasító enzim prekurzorát termelik pepszin. A parietális sejtek termelnek gyomorsav (HCl), amely elősegíti a pepsinogén átalakulását pepszin. Ezenkívül a HCl csökkenti a gyomor pH-értékét, amely növekszik pepszin tevékenység. A pepszin a lizinben gazdag fehérjét alacsony molekulatömegű hasítási termékekre bontja, például poli- és oligopeptidekre. A jó természetes lizinforrások közé tartozik savó, tojás, hús, szója, búzacsíra, lencse és amarant fehérje, valamint kazein. Ezen felül a főzés víz burgonya nagy mennyiségű lizint tartalmaz, mivel az aminosav hő hatására feloldódik a burgonyafehérjéből. Az oldható poli- és oligopeptidek ezt követően belépnek a vékonybél, a fő proteolízis (fehérje emésztés) helye. Proteázok (fehérjehasító enzimek) képződnek a hasnyálmirigy (hasnyálmirigy) acináris sejtjeiben. A proteázokat kezdetben szintogenizálják és szekretálják, mint zimogének - inaktív prekurzorok. Csak a vékonybél hogy a zimogéneket enteropeptidázok aktiválják, kalcium és az emésztőenzim tripszin. Az enteropeptidázok enzimek enterociták (a bél sejtjei) termelik nyálkahártya) és kiválasztódik, amikor az élelmiszerfehérje megérkezik. Együtt kalcium, Azokat vezet konvertálásához tripszinogén nak nek tripszin a bél lumenében, amely viszont felelős más hasnyálmirigy-szekrécióból származó zimogének aktiválásáért. A legfontosabb proteázok közé tartoznak az endopeptidázok és az exopeptidázok. Endopeptidázok, mint pl tripszin, kimotripszin, elasztáz, kollagenázés az enteropeptidáz hasítja a fehérjéket és a polipeptideket belül molekulák, növelve a fehérjék terminális támadhatóságát. Exopeptidázok, mint pl karboxipeptidáz Az A és B, valamint az amino- és dipeptidázok megtámadják a láncvég peptidkötéseit, és specifikusan hasíthatnak bizonyos amino-csoportokat. savak a fehérje karboxi- vagy amino-végéből molekulák. Ennek megfelelően karboxi- vagy aminopeptidázoknak nevezzük őket. Az endopeptidázok és az exopeptidázok egymást kiegészítik a fehérjék és a polipeptidek hasításában, eltérő szubsztrát-specifitásuk miatt. Az endopeptidáz tripszin specifikusan szabadítja fel a lizin bázikus aminosavakat, arginin, hisztidin, ornitin és cisztin a peptidlánc C-terminális végén. A lizin ezt követően a fehérje végén helyezkedik el, és így hozzáférhető a hasításhoz karboxipeptidáz B. Ez az exopeptidáz kizárólag bázikus aminosavakat hasít az oligopeptidekből. A fehérje emésztésének végén a lizin vagy szabad aminosavként, vagy más aminosavakhoz kötődve van jelen di- és tripeptidek formájában. Szabad, nem kötött formában a lizin túlnyomórészt aktívan és elektrogén módon vesz fel nátrium társszállítás az enterocitákba (nyálkahártya sejtek) vékonybél. Ennek a folyamatnak a hajtóereje egy sejtérték-irányítás nátrium gradiens, amelyet nátrium /kálium ATPáz. Ha a lizin még mindig része a di- vagy tripeptideknek, ezeket az enterocitákba szállítják a koncentráció színátmenet H + szállítmányozásban. Intracelluláris úton a peptideket az amino- és dipeptidázok szabad aminosavakra bontják, beleértve a lizint is. A lizin az enterocitákból különböző transzportrendszereken keresztül távozik a koncentráció színátmenet és szállítják a máj a portálon keresztül vér. Bél abszorpció a lizin majdnem teljes, közel 100% -ban. Vannak azonban különbségek a sebességben abszorpció. Alapvető aminosavak, például lizin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofánés metionin, sokkal gyorsabban szívódnak fel, mint nem esszenciális aminosavak. A semleges aminosavakhoz képest a bázikus mellékcsoportot tartalmazó aminosavak sokkal lassabban felszívódnak az enterocitákba. Az étrendi és endogén fehérjék kisebb hasítási termékekre bontása nemcsak a peptid és aminosav enterocitákba történő felvétele szempontjából fontos, hanem a fehérje molekula idegen jellegének feloldására és az immunológiai reakciók kizárására is szolgál.
