Leucin - Leu - a 21 proteinogén egyike aminosavak építeni szokott fehérjék.Az oldalláncaik szerkezetétől függően proteinogén aminosavak különböző csoportokra oszlanak. Leucin, mint az izoleucin, valin, alanin és a glicin egy alifás oldallánccal rendelkező aminosav. Alifás aminosavak csak egyet hordozzon szén oldallánc és nem poláros.Leucin, az izoleucint és a valint elágazó láncú amino-nak nevezzük savak sajátos molekulaszerkezetük miatt: elágazó láncú aminosavak (BCAA). A BCAA-k a semleges aminocsoportok közé tartoznak savak, ezért képesek mind a savas - a protonok felszabadulása - mind a protonok bázikus felvétele érdekében viselkedni. A leucint maga az emberi test nem tudja szintetizálni, ezért elengedhetetlen. Az élethez nélkülözhetetlen aminosavként a leucint elegendő mennyiségben kell bevenni étkezési fehérjével az egyensúly fenntartása érdekében nitrogén diéta és lehetővé teszik a normális növekedést.
Fehérje emésztés és bélfelszívódás
Az étrend részleges hidrolízise fehérjék kezdődik a gyomor. A fehérje emésztéséhez szükséges főbb anyagokat a gyomor különböző sejtjei választják ki nyálkahártya. A nagyobb és kisebb sejtek pepszinogént termelnek, a fehérje lehasító enzim prekurzorát pepszin. Gyomor sejtek termelnek gyomorsav, amely elősegíti a pepszinogén átalakulását pepszin. Továbbá, gyomorsav csökkenti a pH-t, ami növekszik pepszin aktivitás. A pepszin lebontja a leucinban gazdag fehérjét alacsony molekulatömegű hasítási termékekké, például poli- és oligopeptidekké. A természetes természetes leucinforrások közé tartozik savó, tojás, zab, kukorica, köles és mogyorófehérje, valamint kazein. Az oldható poli- és oligopeptidek ezt követően vékonybél, a fő proteolízis-fehérje emésztés helye. A hasnyálmirigyben proteázok - fehérjehasító enzimek - képződnek. A proteázokat kezdetben szintogenizálják és szekretálják, mint zimogének - inaktív prekurzorok. Csak a vékonybél hogy enteropeptidázok aktiválják őket - enzimek alakult a nyálkahártya sejtek - kalcium és az emésztőenzim tripszinA legfontosabb proteázok közé tartoznak az endopeptidázok és az exopeptidázok. Az endopeptidázok hasítanak fehérjék és belül polipeptidek molekulák, növelve a fehérjék terminális támadhatóságát. Az exopeptidázok megtámadják a láncvég peptidkötéseit, és specifikusan hasíthatnak bizonyos aminókat savak a fehérje karboxil- vagy amino-végéből molekulák. Ennek megfelelően karboxi- vagy aminopeptidázoknak nevezzük őket. Az endopeptidázok és az exopeptidázok kiegészítik egymást a fehérjék és polipeptidek hasításának eltérő szubsztrátspecifitása miatt. Az endopeptidáz-elasztáz specifikusan alifás aminosavakat szabadít fel, beleértve a leucint is. A leucin ezt követően a fehérje végén helyezkedik el, és így hozzáférhető a hasításhoz karboxipeptidáz A. Ez az exopeptidáz mind az alifás, mind az aromás aminosavakat hasítja az oligopeptidekből. A leucin túlnyomórészt aktívan és elektrogén módon szívódik fel a nátrium társszállítás az enterocitákba (nyálkahártya sejtek) vékonybél. Az abszorbeált leucin körülbelül 30-50% -a már lebomlik és metabolizálódik az enterocitákban. A leucin és metabolitjainak transzportja a sejtekből a portálrendszeren keresztül a máj - különböző közlekedési rendszerek révén történik koncentráció színátmenet.Bél abszorpció aminosavak majdnem teljes, közel 100 százalékos. Alapvető aminosavakpéldául leucin, izoleucin, valin és metionin, sokkal gyorsabban szívódnak fel, mint nem esszenciális aminosavak. Az étkezési fehérjék és az endogén fehérjék kisebb hasítási termékekre bontása nemcsak a peptid és aminosav enterocitákba történő felvétele szempontjából fontos, hanem a fehérjemolekula idegen természetének feloldására és az immunológiai reakciók kizárására is szolgál.
Fehérjebontás
A leucin és más aminosavak metabolizálódhatnak és lebonthatók a szervezet minden szövetében, elvileg minden sejtben és szervben felszabadítva az NH3-at. Ammónia lehetővé teszi a nemesszenciális aminosavak, purinok, porfirinek, plazmafehérjék és a fertőzések elleni védekezés fehérjéi. Mivel a szabad formában lévő NH3 nagyon kis mennyiségben is neurotoxikus, rögzíteni kell és ki kell választani. Ammónia tud vezet gátlásával a súlyos sejtkárosodáshoz energia anyagcserét és a pH eltolódik. A fixálás a glutamát dehidrogenáz reakció. Ebben a folyamatban ammónia az extrahepatikus szövetekben felszabadulva alfa-ketoglutarátba kerül, képződik glutamát. Egy második aminocsoport áthelyezése a glutamát kialakulását eredményezi glutamin. A folyamata glutamin a szintézis előzetes ammóniaként szolgál méregtelenítés. Glutamin, amely főleg a agy, szállítja a megkötött és így ártalmatlan NH3-at a máj. Az ammónia szállításának egyéb formái máj faliórái aszparaginsav és a alanin. Ez utóbbi aminosav úgy képződik, hogy az ammóniát megköti piruvát az izmokban. A májban ammónia szabadul fel a glutaminból, a glutamátból, alanin és aszpartát. Az NH3-t most véglegesen a hepatocitákba - májsejtekbe - vezetik be méregtelenítés karbamil-foszfát szintetáz karbamid bioszintézis. Két ammónia molekulák alkotó molekula karbamid, amely nem mérgező és a vesén keresztül ürül a vizelettel. 1-2 mol ammónia naponta eliminálható a karbamid. A karbamidszintézis mértéke a diéta, különösen a fehérjebevitel mennyiségét és biológiai minőségét tekintve. Átlagban diétaA napi vizeletben a karbamid mennyisége körülbelül 30 gramm. A vesefunkcióval küzdő személyek nem képesek a karbamid feleslegét kiválasztani a vese. Az érintett egyéneknek alacsony fehérjetartalmú étrendet kell követniük, hogy elkerüljék a karbamid megnövekedett termelését és felhalmozódását vese aminosavbontás miatt.
