A hidroxilizin egy nem klasszikus proteinogén aminosav. A megfelelő fehérjébe mint lizin és egy enzim segítségével hidroxilizinné hidrolizálódik a polipeptiden belül. Ez képviseli a kollagén fehérjék of kötőszöveti.
Mi a hidroxilizin?
A hidroxilizin egy proteinogén aminosav, amely először beépül egy fehérjébe lizin. Ezért nem kanonikus proteinogén aminosav. A „kanonikus” kifejezés klasszikusat jelent. Tehát ennek az aminosavnak nincs külön kodonja. A hidroxilizin főleg a kollagén of kötőszöveti és a glikoproteinekben. Ott, lizin enzimatikus folyamatokkal hidroxilizinné alakul. A folyamat során a lizin csak egy része alakul át hidroxilizinné. A megfelelő kollagének tulajdonságai a hidrolizált lizin és prolin maradékok mennyiségétől függenek. Szabad formában a hidroxilizin hidrokloridként izolálható. A hidroxilizin hidrokloridja bézs színű por val,-vel olvadáspont hogy 225 és 230 fok között mozog. Ez egy bázikus aminosav, amely szintén előállítja fehérjék hidroxilizint tartalmazó bázikus reakcióba lép. A hidroxilizint amerikai biokémikus és a „klinikai kémia” társalapítója, Donald Van Slyke (1883 - 1971) fedezte fel.
Funkció, cselekvés és szerepek
A hidroxilizin nagy jelentőséggel bír a kötőszöveti. A glikoproteinek hidroxilizint is tartalmaznak, hogy a fehérje glikozidos kötéseit alkossák cukor maradékok a hidroxilcsoportnál. Belül kollagén, felelős az egyes fehérjék térhálósításáért molekulák. A hidroxilprolinnal, a prolin hidrolizált formájával együtt fontos szerepet játszik a kollagén tercier és kvaterner struktúrájának kiépítésében is. A lizin hidroxilezését a lizil-hidroxiláz enzim katalizálja a kofaktorok részvételével vasaló ionok és aszkorbinsav (C-vitamin). A terjesztés A hidroxilezett lizin maradványok mintázata a kollagénben nem különösebben merev és nem rugalmas. Vannak visszatérő minták. A fehérjében azonban vannak olyan teljes területek is, amelyek nem tartalmaznak hidroxilezett lizinmaradékokat. Míg a hidroxi-prolin felelős a kollagén helikális szerkezetéért azáltal, hogy három proteinláncot megköt, a különböző fehérjék közötti keresztkötések molekulák a hidroxilizin hidroxilcsoportjai révén képződnek. Ezenkívül ezek a molekuláris csoportok kötődési helyként szolgálnak az a glikozidos kötéshez is cukor. Összességében ez biztosítja a erő a kötőszövet. Ha a hidroxilizin hiánya van a fehérjék, az aminosav további bevitelével nem orvosolható. A szabad hidroxilizinnek nincs kodonja, ezért beépítése a megfelelő fehérjébe nem lehetséges. Az étrendi érték kiegészítők a hidroxilizin hozzáadásával ezért nagyon megkérdőjelezhető. Ezért a hiánynak a lizin elégtelen hidroxilízisének kell lennie.
Kialakulás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
A hidroxilizin csak az emberek és az állatok kollagénjében található meg. Ezenkívül számos olyan glikoprotein létezik, amelyek hidroxilizint is tartalmaznak. Ezek közé tartozik többek között az adiponektin. Az adiponektin egy hormon, amely a zsírszövetben termelődik, és jelentős hatással van a inzulin. Néhányukban hidroxilizint is kimutattak baktériumok mint például Staphylococcus aureus Az terjesztés A hidroxilezett lizin nem egyenletes a kollagénben. Vannak olyan pozíciók, ahol szinte mindig megtalálható. Más területeken a hidroxilizin szinte soha nem található meg. Ez egyenetlen terjesztés meghatározza a kollagén szerkezetét. A kollagén hármas hélix szerkezetén belül a hidroxilizin mindig megtalálható a Gly-XY ismétlődő szekvencia Y helyzetében. A nem helikális szerkezetű rövid régiókban a hidroxilizin más helyzetekben is előfordul.
Betegségek és rendellenességek
A kötőszövet abszolút függ a hidroxilizin jelenlététől. A kollagén csak akkor lehet stabil és erős, ha a fehérje térhálósodik molekulák is működnek. A hidroxilizin hiánya okozza kötőszöveti gyengeség. Ha csak rendkívül kis mennyiségben vagy egyáltalán nincs jelen, akkor a megfelelő organizmus nem lenne életképes. A kötőszövet már nem lenne képes ellátni a szerveket korlátozó és tartó szövetként. Valójában vannak olyan betegségek, amelyek a hidroxilizin hiányának tudhatók be. Mivel ez az aminosav eredetileg lizinként épült be a fehérje bioszintézis során, nem lehet elsődleges hiány. A hidroxilizin lizinből képződik a kollagén fehérjében, lizil-hidroxilázok segítségével. A hidroxilizin-hiány tehát csak ennek az enzimnek a hibájából vagy nem megfelelő működéséből adódhat. Tehát van egy heterogén veleszületett kötőszöveti hiányosságok csoportja Ehlers-Danlos szindróma. Számos mutáció lehet felelős e klinikai képért. Többek között a lizil-hidroxiláz hibás lehet, így túl kevés lizint hidroxileznek. Ehlers-Danlos szindróma túlfeszítésével nyilvánul meg bőr és a ízületek. Belső szervek, hajók, inak, szalagok és izmok is érintettek. Az előrejelzés a hiba súlyosságától függ. Ha a hajók kedvezőtlen irányba kell számítani. A lizil-hidroxiláz enzim teljes kudarca összeférhetetlen az élettel, ezért nem figyelhető meg. Még intakt enzim esetén is kötőszöveti gyengeség alacsony aktivitása miatt bizonyos körülmények között előfordulhat. A lizil-hidroxiláz megköveteli vasaló ionok és aszkorbinsav (C-vitamin) kofaktorként. Ha például C-vitamin hiányzik, úgynevezett skorbut fordul elő. A skorbut a kötőszövet megszerzett betegsége, amelyet a kollagén prolin- és lizinmaradványain hiányzó hidroxilcsoportok okoznak. Ennek oka a prolin-hidroxiláz és a lizin-hidroxiláz alacsony aktivitása az aszkorbinsav hiány miatt.
