L-metionin a nélkülözhetetlen (létfontosságú) aminosavak és maga az emberi szervezet nem képes előállítani. Ennek megfelelően a megfelelő étrendi bevitel jelentős jelentőséggel bír. metionin fontos forrása kén az emberben diéta. Van egy kén szervesen megkötött atom az oldalláncban a CH2 és CH3 csoportok között. A CH3-S-CH2-R-kötést tioéternek is nevezzük, ahol R jelentése a vegyület szerves maradéka. metionin molekula. A metionin mellett cisztein szintén az egyik kén-tartalmú aminosavak, amely reagál egy másikkal cisztein molekula diszulfid-hidat képez - kötés két kénatom között, SS-kötés - alkot cisztin. A kén nyomelem felvétele túlnyomórészt S-tartalmú metionin és cisztein. Mivel a metionin mellékcsoportja nem hordoz sem pozitív, sem negatív töltést, a metionin egy semleges, nem poláros aminosav, amely szükséges a metionin endogén szintéziséhez. fehérjék és emiatt proteinogénnek nevezik. A fehérje bioszintézisében a metionin indító aminosavként szolgál a transzláció során. Fehérje bioszintézis ill gén expresszió fehérje vagy polipeptid termelésére utal, és a transzkripció folyamatából áll - a messenger RNS képződése a DNS-ből és a protein transzlációból - a protein a messenger RNS-ből. A sejtek citoszoljában lejátszódó transzláció a transzkripciótól lefelé irányul, és magában foglalja a messenger RNS (mRNS) transzkripcióját, riboszómák és átviszi az RNS-t molekulák (tRNS). Az mRNS szintézisének helyéről, a magról kapcsolódik át fehérjék a sejtmag pórusain keresztül a sejtek citoszoljába. A tRNS molekulák biztosítja a aminosavak a fehérje bioszintéziséhez és kötődnek az mRNS-hez, míg a riboszómák kapcsolja össze az egyes aminókat savak együtt alkotva egy polipeptidet transzlokáció (helyváltozás) révén az mRNS-en. A riboszómák végső soron felelősek az mRNS bázisszekvenciájának aminosav-szekvenciává, és ezáltal fehérjévé történő átalakításáért. Fehérje képződés egyedi amino-ból savak mindig az mRNS AUG kezdő kodonjánál kezdődik. A három bázisok adenin-uracil-guanin - bázis triplett, kodon - kódolás kifejezetten a metioninra. Eszerint a fehérje bioszintézisét megindító tRNS (új fehérjék) metioninnal kell feltölteni annak érdekében, hogy az UAC bázis triplettjével riboszóma hatására képes legyen az mRNS start kodonjához kötődni. Egy további lépésben egy második aminosavval töltött tRNS kapcsolódik az mRNS következő kodonjához, szintén a riboszóma együttműködésével. Melyik amino savak a tRNS szolgáltatja molekulák függ a szintetizálandó fehérje funkciójától, amelyet a fehérje teljesítése után a szervezetben el kell végeznie. Ezt követően például a második tRNS aminosavát alaninAz enzimet enzimatikusan átviszik a metioninra az alanin és a metionin összekapcsolásával peptidkötéssel - dipeptid képződésével. A ribosóma transzlációjával az mRNS-en és további aminosavak bejuttatásával a tRNS-molekulák segítségével a dipeptid kiterjed egy peptidláncra. A polipeptidlánc mindaddig növekszik, amíg az mRNS három stopkodonjának egyike meg nem jelenik. Az aminosavval töltött tRNS-molekulák már nem kötődnek, a szintetizált fehérje lehasad, és az mRNS leválik a riboszómáról. Az elkészült fehérje immár képes ellátni funkcióját a szervezetben. A metionin a transzlációban betöltött kezdő aminosavként betöltött szerepe miatt bármely fehérje első N-terminális aminosavat képviseli.
Bélfelszívódás
Metioninban gazdag étkezési fehérje, például tojás, hal, máj, Brazil dió és egész kukorica fehérje már kisebb hasítási termékekre, például poli- és oligopeptidekre bomlik gyomor a fehérjehasító enzim által pepszin. A fő proteolízis (fehérje emésztés) helye a vékonybél. Ott a peptidek specifikus proteázokkal érintkeznek (fehérje-hasító enzimek), amelyek felszabadítják az egyes aminosavakat, amelyek teszik ki a poli- és oligopeptidek. A proteázok a hasnyálmirigyben termelődnek és kiválasztódnak a vékonybél mint zimogének (inaktív prekurzorok). Röviddel az étkezési fehérje megérkezése előtt a zimogéneket enteropeptidázok aktiválják, kalcium és az emésztőenzim tripszin.Az üregben vékonybélA peptideket a kimotripszin B és C proteázok hatására hasítják a molekula belsejébe, és metionint szabadítanak fel a peptidlánc C-terminális végén. A metionin most a fehérje végén van, így hozzáférhetővé válik a hasítással cink-függő karboxipeptidáz A. A karboxipeptidázok olyan proteázok, amelyek kizárólag a láncvég peptidkötéseit támadják meg, és ezáltal hasítanak bizonyos aminosavakat a fehérjemolekulák karboxi- vagy amino-végéből. Ennek megfelelően ezeket karboxi- vagy aminopeptidázoknak nevezik. A metionin felszabadulhat akár szabad aminosavként, akár más aminosavakhoz kötődve, di- és tripeptidek formájában. Szabad, nem kötött formában a metionin túlnyomórészt aktívan és elektrogén módon szívódik fel az enterocitákban (nyálkahártya sejtek) a vékonybél in nátrium szállítmányozás. Ennek a folyamatnak a vezetése cellward nátrium gradiens nátrium /kálium ATPáz. Ha a metionin még mindig része a di- vagy tripeptideknek, ezeket az enterocitákba szállítják a koncentráció színátmenet a proton szállítmányozásban. Intracelluláris úton a peptideket amino- és dipeptidázok bontják szabad aminosavakra, beleértve a metionint is. A metionin az enterocitákat különféle transzportrendszereken keresztül hagyja el a koncentráció színátmenet és szállítják a máj a portálon keresztül vér. Bél abszorpció metionin majdnem teljes, közel 100% -ban. Ennek ellenére vannak különbségek a abszorpció. Alapvető aminosavak, például metionin, leucin, az izoleucin és a valin sokkal gyorsabban felszívódik, mint nem esszenciális aminosavak. Az étrendi és endogén fehérjék kis molekulatömegű hasítási termékekre bontása nemcsak a peptid és aminosav enterocitákba történő felvétele szempontjából fontos, hanem a fehérje molekula idegen jellegének feloldására és az immunológiai reakciók kizárására is szolgál.
