A transzfer RNS egy rövid láncú RNS, amely 70-95 nukleint tartalmaz bázisok és lóhere alakú, szerkezete 3–4 hurokkal rendelkezik a kétdimenziós nézetben. A 20 ismert proteinogén mindegyikére aminosavak, létezik legalább 1 transzfer RNS, amely felveheti „annak” aminosavat a citoszolból, és elérhetővé teheti egy fehérje bioszintéziséhez az endoplazmatikus retikulum riboszómájában.
Mi az a transzfer RNS?
A transzfer RNS, amelyet nemzetközileg tRNS-ként rövidítenek, körülbelül 75-95 nukleárisból áll bázisok és kétdimenziós síkbeli nézetben egy lóhere levélszerű szerkezetre hasonlít, három nem változó hurokkal és egy változó hurokkal, valamint az aminosav-akceptor szárral. A háromdimenziós tercier struktúrában egy tRNS molekula jobban hasonlít egy L alakra, a rövid láb megfelel az akceptor szárának és az antikodon huroknak megfelelő hosszú lábnak. A négy módosítatlan nukleozid mellett adenozinAz uridin, a citidin és a guanozin, amelyek szintén a DNS és az RNS alapvető építőköveit alkotják, a tRNS része összesen hat módosított nukleozidból áll, amelyek nem részei a DNS-nek és az RNS-nek. A további nukleozidok a dihidrouridin, inozin, tiouridin, pszeudouridin, N4-acetil-citidin és ribotimidin. A tRNS minden ágában konjugáló nukleinsav bázisok forma a DNS-hez hasonló kettős szálú szegmensekkel. Minden tRNS a 20 ismert proteinogén közül csak egy specifikusat képes felvenni és szállítani aminosavak a bioszintézis durva endoplazmatikus retikulumához. Így minden proteinogén aminosavhoz legalább egy speciális transzfer RNS-nek rendelkezésre kell állnia. A valóságban egynél több tRNS áll rendelkezésre biztosan aminosavak.
Funkció, cselekvés és szerepek
Az átviteli RNS fő feladata, hogy a citoszolból származó specifikus proteinogén aminosavat kikötje aminosav-akceptoránál, az endoplazmatikus retikulumba szállítsa, és ott az utolsó aminosav karboxilcsoportjához kötődjön. peptidkötés, így a kialakuló fehérje egy aminosavval meghosszabbodik. A következő tRNS ezután készen áll a „helyes” aminosav kötésére a kódolás szerint. A folyamatok nagy sebességgel zajlanak. Az eukariótákban, azaz az emberi sejtekben a polipeptidláncok körülbelül 2 aminóval meghosszabbodnak savak másodpercenként a fehérjeszintézis során. Az átlagos hibaarány körülbelül egy aminosav / ezer. Ez azt jelenti, hogy a fehérjeszintézis során körülbelül minden ezredik aminosavat rendezték helytelenül. Nyilvánvaló, hogy az evolúció során ez a hibaarány a legjobb kompromisszumnak bizonyult a szükséges energiafelhasználás és az esetleges negatív hibahatások között. A fehérjeszintézis folyamata szinte minden sejtben előfordul a növekedés során és más anyagcsere-funkciók támogatására. A tRNS csak bizonyos aminók kiválasztásában és szállításában tudja ellátni fontos feladatát és funkcióját savak ha az mRNS (messenger RNS) másolatot készített a megfelelőről gén a DNS szegmensei. Mindegyik aminosavat alapvetően három nukleáris bázis, a kodon vagy triplett szekvenciája kódolja, így a négy lehetséges nukleáris bázissal 4 a 3 erejéig 64 lehetőség aritmetikailag egyenlő. Mivel azonban csak 20 proteinogén amino létezik savak, néhány triplet használható kontrollként kezdeti vagy végső kodonként. Néhány aminosavat több különböző hármas is kódol. Ennek az az előnye, hogy bizonyos mértékű hibatűrést biztosít a pontmutációk számára, vagy azért, mert a kodon hibás szekvenciája történetesen ugyanazt az aminosavat kódolja, vagy azért, mert egy hasonló tulajdonságú aminosav beépül a fehérjébe, így sok esetben a a szintetizált fehérje végül hibátlan, vagy funkcionalitása csak némileg korlátozott.
Kialakulás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
A transzfer RNS-ek szinte minden sejtben különböző mennyiségben és összetételben vannak jelen. Kódolva vannak, mint a többi fehérjék. Különböző gének felelősek az egyes tRNS-ek tervrajzáért. A felelős gének átíródnak a karyoplazma magjában, ahol az úgynevezett prekurzorokat vagy pre-tRNS-eket is szintetizálják, mielőtt a sejtmembránon át a citoszolba szállítanák. Csak a sejt citoszoljában vannak a pre-tRNS-ek, amelyeket az úgynevezett intronok, az alapszekvenciák leválasztása, amelyeknek nincs funkciója a géneken, és csak tovább húzódnak, de ennek ellenére átíródnak. További aktiválási lépések után a tRNS elérhető egy adott aminosav transzportjához. A mitokondriumok különleges szerepet töltenek be, mert saját RNS-sel rendelkeznek, amely olyan géneket is tartalmaz, amelyek saját szükségleteikhez genetikailag meghatározzák a tRNS-eket. A mitokondriális tRNS-eket intramitokondriálisan szintetizálják. Mivel a különböző transzfer RNS-ek szinte univerzális szerepet játszanak a fehérjeszintézisben, és gyors konverzióik miatt nincs optimális koncentráció megadhatók értékek vagy referenciaértékek felső és alsó határokkal. A tRNS-ek működése szempontjából fontos a megfelelő aminosavak rendelkezésre állása a citoszolban és egyéb enzimek képes a tRNS-ek aktiválására.
Betegségek és rendellenességek
Az RNS diszfunkciójának átvitelét leginkább fenyegető veszélyek az aminosavhiányok, különösen az esszenciális aminosavak hogy a test nem képes más aminosavakkal vagy más anyagokkal kompenzálni. A tRNS-ek működésének valódi zavarait illetően a legnagyobb veszély abban rejlik gén olyan mutációk, amelyek a transzfer RNS feldolgozásának bizonyos pontjain beavatkoznak, és a legrosszabb esetben vezet a megfelelő tRNS-molekula funkcióvesztéséhez. Thalassemia, Egy vérszegénység tulajdonítják a gén mutáció az 1. intronban, példaként szolgál. Az intront kódoló gén génmutációja szintén ugyanahhoz a tünethez vezet. Ennek eredményeként súlyosan károsodott hemoglobin szintézis a vörösvértesteket, ami nem megfelelő oxigén kínálat.
