A dezmosin proteinogén aminosav. Másokkal együtt aminosavak, ez képezi az elasztin rostot és szerkezeti fehérjét. Az ELN mutációiban gén, az elasztin szerkezeti képződése károsodott.
Mi a dezmosin?
Aminosavak fontos elemei az emberi szervezetnek. A szerves vegyületek egy csoportja, amely legalább egy karboxi- és egy aminocsoportból képződik. Így, aminosavak mindkettő karbonsavak és a aminok. A karboxicsoporthoz viszonyított helyzetüktől függően az amino savak különböző csoportokhoz rendelhető. Amino savak egy terminális karboxicsoportot geminalnak vagy α-terminálisnak nevezünk, és az a-aminosavakhoz tartoznak. Ezek az amino-csoportok savak a fehérjék. Az emberi testben több mint 20 proteinogén aminosav és 400 nem proteinogén aminosav található. A D-aminosavak egy speciális csoport. A több mint 20 proteinogén aminosav egyike a dezmosin, amely hasonló szerkezetű izodozmoszinnal együtt képezi az elasztin rostos fehérjét. Az elasztin és oldható prekurzora, a tropoelasztin a struktúrához tartozik fehérjék és hozzájárulnak az anatómiai struktúrák alakításához és támogatásához. Az elasztin különleges szerepet játszik a nyújtás képessége nagy vér hajók, például az aorta.
Funkció, hatás és feladatok
A dezmosin formailag négyszeres aminosav. Piridinium gyűrűt visel a közepén. A piridin egy C5H5N molekuláris képletű vegyület, amelyet a heterociklusos anyarendszerhez tartoznak, és amely a legegyszerűbb azint alkotja hattagú gyűrű formájában, egy nitrogén atom és öt szén atomok. Központi piridiniumgyűrűje lehetővé teszi a dezmozinnal, hogy keresztkötésbe hozza az elasztin rostfehérje egyes fehérje szálait. Az elasztin összetétele hasonló kollagén. A hidroxilizin helyett azonban az elasztinnak jelentős része a valin. Lizin a maradékokat a lizil-oxidáz enzim oxidálja alilizinné. Három allizin és egy lizin viszont deszmozint képeznek gyűrűs formában. Ez a forma jelentős szerepet játszik az elasztin teljes molekulájának rugalmasságában. Fehérjehálózatként az elasztin deszmosin térhálós egységekből áll és rugalmasan nyújtható. A tüdők, bőr és a vér hajók mindez az elasztintól és annak dezmozintól függ, mivel ez adja számukra a jelentős rugalmasságot. A dezmosin kékben fluoreszkál, és az elasztinnak sárga színt ad, víz oldhatatlanság, hőstabilitás, valamint lúgokkal és proteázokkal szembeni ellenálló képesség.
Kialakulás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
A dezmosin képződése dezmozin bioszintéziseként is ismert. Ebben a bioszintézisben az L-lizin egységeket ω-aldehidek a lizil-oxidáz enzim általi oxidációval. A lizil-oxidáz egy fehérje-lizin-6-oxidáz, és ez megfelel egy enzimnek, amely az extracelluláris térben található. kötőszöveti. Az elasztin és a térhálósításában kollagénkatalizátorként és mechanikus stabilizátorként szolgál fehérjék. A dezmosin bioszintézisében a lizil-oxidáz átalakítja a lizint allizinné. Ez a folyamat az extracelluláris mátrixban megy végbe és stabilizálja a keresztkötéseit kollagén és elasztin. Vegyileg a reakció megfelel az aldehiddé történő oxidatív dezaminálódásnak. Az alizin vagy allysinaldolt, vagy dezmosint képez a szomszédos tropelasztin aldehid-maradékaival molekulák aldol kondenzációval. A megmaradó lizin Schiff-bázist képez az aminocsoportján keresztül, és izodesmosint eredményez. Amellett, hogy a vér hajók, a tüdő és a bőr, különösen az összes mikrofibrillum hordozza a dezmozint. Ezek a kollagén, retikuláris és elasztikus szövetek legkisebb rostjai.
Betegségek és rendellenességek
Különböző betegségek esetén károsodik az elasztin képződése olyan komponensekből, mint a dezmosin. Ezek a rendellenességek elsősorban az ELN mutációit tartalmazzák gén. Ezek közül a legfontosabb a dermatochalasis, a Williams-Beuren-szindróma és a subvalvularis veleszületett aorta stenosis. A dermatochalasis a kötőszöveti rendellenességek családos csoportosítással. Ezt a csoportot megereszkedett, rosszul rugalmas és ráncos jellemzi bőr a test különböző részeiről. Az ELN gén kódolja az elasztint, és egy mutáció révén ilyen megnyilvánulásokat okozhat. A Williams-Beuren-szindróma ehhez képest ritka, és 20,000 7 újszülöttből csak egyet érint. A hét kromoszóma hibája a betegség alapját képezi. A gén lokusz 11.23qXNUMX. Ezen a helyen fellépő hiba miatt az érintett személyből hiányzik az elasztin gén és a szomszédos gének. Az elasztin gén törlése arczavaros rendellenességeket és a belső szervek szerkezetének rendellenességeit okozza. Szív olyan hibák, mint a supravalvularis aorta stenosis és a vese rendellenességek, például patkó vese vagy vese érrendszeri szűkület alakulhat ki. Ezenkívül kognitív fogyatékosság is gyakran jelen van. Az érintett személyek mentális képességei az átlag alattiak. A verbális kifejezőkészség ellenére többnyire tartalomszegény mondatokat alkotnak. Rendkívül korán kezdik el olvasni, ami gyakran túlbecsüli mentális képességeiket. A hiperlexiájuk mellett a gyakran abszolút hallásuk gyakran túlbecsülést is eredményez. Subvalvularis veleszületett aorta stenosis, mint az elasztin mutáció egyik formája, ismét megfelel a szív a nagy aorta szűkületével járó rendellenességek. A supravalvularis szűkület a aorta szelep az aorta elején. Ez a formája szív a hibát gyakran homokóra alakú szűkület jellemzi, amely a kimenet felett fekszik koszorúerek. Az aorta felszálló része is szűkíthető. Az aorta stenosis ezen formája különösen gyakori az imént tárgyalt Williams-Beuren-szindróma összefüggésében. Ez szívhiba a betegségtől függetlenül is megfigyelték. Ebben az esetben azonban nem feltétlenül kell kapcsolódnia az elasztin gén mutációjához.
