Hidrogén a kötés kölcsönhatás molekulák ami hasonlít Van der Waalsra kölcsönhatások és az emberi testben fordul elő. A kötés elsősorban a peptidkötések és a láncok kontextusában játszik szerepet aminosavak in fehérjék. Nélkül hidrogén kötődési képesség, egy szervezet nem életképes, mert hiányzik belőle a létfontosságú aminosavak.
Mi a hidrogénkötés?
Hidrogén a kötések intermolekuláris erők. Létezésük nélkül, víz nem létezne az összesítés különböző állapotaiban, de gáznemű lenne. A hidrogénkötést rövidítésként hidrogénkötésnek vagy H-kötésnek nevezik. Ez egy kémiai hatás, amely a kovalensen kötött hidrogénatomok vonzó kölcsönhatására utal egy atomcsoportosító atom szabad elektronpárjain. A kölcsönhatás polaritáson alapul, és pontosabban leírva létezik az amino- vagy hidroxilcsoportban pozitívan polarizált hidrogénatomok és más funkcionális csoportok szabad elektronpárjai között. Csak bizonyos körülmények között fordul elő interakció. Egy feltétel a szabad elektronpárok elektronegatív tulajdonsága. Ennek a tulajdonságnak erősebb kötés létrehozásához erősebbnek kell lennie, mint a hidrogén elektronegatív tulajdonsága. A hidrogénatom tehát polárisan kötődhet. Az elektronegatív szabad atomok lehetnek például nitrogén, oxigénés fluor. A hidrogénkötések olyan másodlagos vegyértékkötések, amelyek erő általában jóval a kovalens kötések vagy az ionos kötések alatt van. molekulák hidrogénkötésekben viszonylag magasak a kötések olvadáspont azokhoz képest mól- tömeg és hasonlóan magas forráspont. A kötéseknek orvosi jelentőségük van elsősorban a peptidek és nukleinsavak egy szervezeten belül. A hidrogénkötések intermolekuláris erők. Létezésük nélkül, víz nem létezne az összesítés különböző állapotaiban, de gáznemű lenne.
Funkció és feladat
A hidrogénkötésnek csak gyenge kölcsönhatása van, és két részecske között vagy belül történik molekulák. Ebben az összefüggésben a kötési forma szerepet játszik például a felsőfokú struktúrák kialakulásában fehérjék. A biokémiában a fehérje szerkezete a fehérje vagy peptid különböző szerkezeti szintjeire utal. Ezeknek a természetben előforduló anyagoknak a szerkezete hierarchikusan fel van osztva elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner struktúrára. Az elsődleges szerkezet az aminosav-szekvencia. Amikor egy fehérjét a térbeli elrendezés szempontjából említenek, gyakran előfordul beszél a fehérje konformációk és a konformációs változás jelensége. A konformációs változás ebben az összefüggésben a térszerkezet változásának felel meg. Az elrendezése fehérjék alapja a peptidkötés. Ez a típusú kötés mindig összekapcsolódik aminosavak ugyanúgy. A sejtekben a peptidkötéseket közvetíti riboszómák. Mindegyik peptidkötés egy aminosav karboxilcsoportjának és egy második aminosav aminocsoportjának kapcsolatának felel meg, amelyet a víz. Ezt a folyamatot hidrolízisnek is nevezik. Mindegyik peptidkötésben egyetlen kötés köti össze a C = O csoportot egy NH csoporttal. Az nitrogén az atomnak pontosan egy szabad elektronpárja van. A nagy elektronegativitás miatt oxigén, ez a szabad pár O2 atomok elektronelvonó hatása alatt áll. Ily módon a oxigén részlegesen behúzza a szabad elektronpárt a nitrogén atom és a szén atom, és a peptidkötés arányos kettős kötés karaktert nyer. A kettős kötés karakter eltávolítja az NH és C = O csoport szabad forgathatóságát. Az oxigénatomok és a peptidkötések hidrogénatomjai kivétel nélkül relevánsak az összes peptid és fehérje szerkezete szempontjából. Két amino savak ily módon kapcsolódhatnak egymáshoz. Egy ilyen kötődés után két amino-lánc összes peptidkötése savak közvetlenül egymással szemben vannak. A peptidkötésben lévő hidrogénatomok viszonylag pozitívan polarizálódnak, ha összehasonlítjuk a közvetlenül egymással szemben lévő peptidkötések oxigénatomjaival. Ily módon hidrogénkötések keletkeznek és összekapcsolják a két aminosavláncot. Minden amino savak az emberi testben legalább egy karboxi- és egy aminocsoportból álló szerves vegyületek. Az aminosavak az emberi élet alapvető szerkezeti építőelemei. A fehérjék α-aminosavain kívül több mint 400 olyan nem-proteinogén aminosav ismert, amelynek biológiai funkciói vannak, amelyek nem képződhetnek hidrogénkötés nélkül. Az olyan erők, mint a hidrogénkötés, így elsősorban az aminosavak harmadlagos szerkezetét stabilizálják.
Betegségek és rendellenességek
Amikor zavar van a funkcionális fehérje képződésében gén térszerkezetek, általában a fehérje hajtogató betegség kifejezést használják. Az egyik ilyen rendellenesség az Huntington-kór. Ez a genetikai betegség autoszomális domináns módon öröklődik, és a 4. kromoszóma genetikai mutációjának köszönhető. A mutáció a gén termék. A rendellenesség egy neurológiai betegség, amely elsősorban a disztális végtagok és az arc akaratlan hiperkinéziseivel társul. A tartós hiperkinézisek merevséget eredményeznek az érintett izmokban. Ezenkívül a betegségben szenvedő betegek megnövekedett energiafelhasználással küzdenek. A hidrogénkötéssel vagy az általános fehérjeszerkezettel kapcsolatos kóros jelenségek olyan prionbetegségekben is jelen vannak, mint az őrült tehén betegség. A legszélesebb körben elfogadott hipotézis szerint a BSE elindítja a fehérje hibás hajtogatását. Ezeket a rosszul összehajtott fehérjéket fiziológiai folyamatok nem bontják le, ezért felhalmozódnak a szövetekben, különösen a központi részen idegrendszer. Ennek eredménye az idegsejtek degenerációja. A fehérje szerkezetének rendellenességeit az ok-okozati összefüggésekben is tárgyalják Alzheimer-kór betegség. Az említett betegségek nem befolyásolják közvetlenül a hidrogénkötést, hanem a fehérjék térszerkezetére utalnak, amelyhez a hidrogénkötés jelentősen hozzájárul. Az a szervezet, amely abszolút képtelen a hidrogénkötésre, nem életképes. Az ezt kiváltó mutáció korai terhességi csökkenést eredményez.
