A lizil-oxidáz a kötőszöveti amelynek katalitikus funkciói vannak és elősegíti a térhálósítását kollagén és elasztin. Az enzim stabilizáló hatást gyakorol a kötőszöveti oxidatív dezaminálással, ezáltal megteremtve a keresztkötés alapvető feltételeit. A cutis laxában a lizil-oxidáz aktivitása csökken.
Mi a lizil-oxidáz?
Vannak különböző enzimek az emberi testben, amelyek mindegyike katalitikus aktivitással rendelkezik. Így, enzimek lehetővé teszik vagy felgyorsítják az emberi test reakcióit. A lizil-oxidáz az emberi enzim kötőszöveti. Fehérjének is nevezik lizin-6-oxidáz, és főleg a kötőszövet extracelluláris terében található meg. Ebben az esetben az enzim katalitikus aktivitása összefügg a térhálósítással kollagén és elasztin. A lizil-oxidáz mechanikusan stabilizálja a kettőt fehérjék, ezáltal lehetővé téve a reaktív kötést. A lizil-oxidáz nemcsak az emberi testben található meg. Más gerincesek is fel vannak szerelve az enzimmel. A lizil-oxidázt a kötőszövet stabilizátorának tekintik. Az enzim hiánya súlyos és örökletes kutisz laxa klinikai képét okozza kötőszöveti gyengeség.
Funkció, hatás és feladatok
A lizil-oxidáz fontos funkciókat lát el az extracelluláris térben az egyének közötti keresztkötésben molekulák of kollagén. Az emberi testben a kollagénnek nagy szerepe van belül fehérjék, amely a teljes fehérje körülbelül 30 százalékát teszi ki tömeg. A kollagén a leggyakoribb fehérje. Ez egy strukturális és építő fehérje, amely a test számos alkotóelemét alkotja, beleértve a kötőszövetet is, csontok, fogak, porcogó, inak, szalagok és bőr. A lizil-oxidáz támogatja a kollagén karbonilcsoportokhoz való kötődését, és ezáltal hozzájárul a fent említett testkomponensek stabilitásához. Katalitikus aktivitása van olyan karbonilcsoportok előállítására, amelyek kovalens keresztkötéseket képeznek a kollagéneken aldol kondenzációban. Ennek megfelelően a lizil-oxidáz katalitikus feladata a fibrilképződés előkészítése. Az enzim megteremti a képződéshez szükséges összes kémiai körülményt. A fibrillákat rostrostoknak tekintik. Vékony és rostos testrészeknek felelnek meg, és megtalálhatók a növény sejtfalaiban, az emberi izmokban és a kötőszövetekben. A lizil-oxidáz feladata ebben az összefüggésben lényegében a lizil-maradékok oxidatív dezaminálása. A kémia területén a dezaminálás az aminocsoportok kémiai hasítása ammóniumionként vagy ammónia. Az oxidatív dezaminálás hasítja az L-glutamát ból ből hidrogén és iminocsoportokká oxidálja őket a hidrogén NAD + vagy NADP + csoportba történő átvitelével. Ezt követi az imino-csoportok ammónium-ionok hidrolitikus hasítása, amely az a-keto-sav képződésével jár. A dezaminálás megfelel a biokémiai lebontásának első lépésének aminosavak, amely emlősöknél főleg az máj. A dezaminálás során képződött ammóniumion átalakul karbamid. A lizil-oxidáz dezaminálási folyamatai aldehidcsoportokat eredményeznek, amelyek kombinálódhatnak más lizilcsoportok egyes aminocsoportjaival, úgynevezett Schiffet képezve. bázisok és ily módon képezik a stabilizáló keresztkötéseket a kollagénben.
Kialakulás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
A lizil-oxidázt a LOX kódolja a DNS-ben gén, amely emberben az 5. kromoszómán található a q23.3 - q31.2 gén lokuszban. A gén a termék nem az enzim végső formája. A termék nem kész lizil-oxidáz, hanem egy olyan prekurzor forma, amelynek a mól- tömeg fordítás után 47 kDa-ból. A további folyamán glikozilezés történik. E folyamat során a mól- tömeg A későbbi enzim mennyisége 50 kDa-ra nő, és a lizil-oxidáz prekurzor formája az extracelluláris térbe választódik ki. A szekréció után a pre-pro-lizil-oxidázt tovább feldolgozzák. Az extracelluláris térben az anyag hasad. A két fragmensre történő hasítást az 1. protein hajtja végre, így a 32 kDa lizil-oxidázt kapjuk. Másrészt maradék anyag képződik, amely ebben az esetben megfelel egy polipeptidnek.
Betegségek és rendellenességek
A lizil-oxidáz genetikai hibái okozhatják a cutix laxe klinikai képét. Ez feltétel dermatochalasisnak is nevezik, és a gyakran az életkorral összefüggő kötőszöveti gyengeségek csoportjára utal, amelyet a legtöbb esetben a családi csoportosítással figyeltek meg. Az összes dermatochalasis jelenség közös jellemzője megereszkedett és rugalmatlan bőr amely gyakran nagy redőkben lóg le a test különböző részein. A legtöbb érintett személy idősebbnek tűnik, mint a változások miatt. A rendellenességeket többek között genetikai mutációk okozzák. Ebben az összefüggésben van beszél a cutis laxa szindróma. A betegség lehet autoszomális recesszív, autoszomális domináns és x-kromoszomális formában. Sok esetben a cutis laxa szindróma más rendellenességekkel társul, és például szervek esetén végzetes is lehet. Az ARCL1 megfelel az autoszomális recesszív 1-es típusú cutis laxának, és a legsúlyosabb formának tekintik, amely életveszélyes szövődményeket okozhat. Az ARCL1A típus az FBLN5 mutációihoz kapcsolódik gén a 14q32.12 lokuszon. Az ARCL1B típus az EFEMP2 gén mutációihoz kapcsolódik a 11q13.1 lokuszon, az ARCL1C variáns pedig a cutis laxának felel meg társult tüdő, gyomor-bélrendszeri és húgyúti rendellenességek az LTBP4 gén mutációi miatt a 19q13.2 lokuszon. A fent említett gének mutációi átlag alatti aktivitást eredményeznek a lioxi-oxidázban. Az enzim csökkent aktivitása elégtelen keresztkötéseket hoz létre. Így a betegek kötőszövete nincs megfelelően stabilizálva.
