A tropomyosin fehérje elsősorban a harántcsíkolt izomban található meg, és részt vesz az izmok összehúzódásában. A genetikai mutációk befolyásolhatják a tropomyosin szerkezetét molekulák termelődik, számos betegséget okozva, beleértve a különféle formákat is kardiomiopátia valamint az arthrogryposis multiplex congenita és a nemalin myopathia.
Mi az a tropomiozin?
A tropomiozin az emberi testben elsősorban a vázizomzatban található fehérje. Kenneth Bailey biokémikus először 1946-ban írta le a fehérjét. Egyetlen izom sokból áll izom rost kötegek, amelyek viszont az izomrostokból állnak. Minden rost nem egyetlen, egyértelműen körülhatárolt izomsejtből áll, hanem egy szövetből, amelynek sok sejtmagja van. Ezen egységeken belül a miofibrillumok finomabb rostokat képviselnek; keresztmetszeteiket szarkomereknek nevezik. A szarkómér kétféle szálból áll, amelyek felváltva vannak egymással összekapcsolva, például egy fogaskerékben vagy cipzárban. Ezen szálak egy része miozin, a többi pedig az aktin és a tropomiozin komplexe. Ebben a komplexben aktin molekulák vastagabb láncot képeznek, amely körül két szál tropomiozin fúj.
Anatómia és felépítés
A tropomiozin két részből áll: α és β. A két építőelemnek összesen 568 darabja van aminosavakamelyek közül 284 α-tropomyosin és 284 β-tropomyosin. Ezek aminosavak mindegyik sor hosszú láncokat alkot, végül összekapcsolódva rúd alakú makromolekulát képez. A sorrend aminosavak és a fehérje szerkezete genetikailag meghatározott; emberben a következő gének felelősek ezért: a 1. kromoszómán a TPM15, a 2. kromoszómán a TPM9, az első kromoszómán a TPM3, a 4. kromoszómán pedig a TMP19. A tropomiozin szál (mindkét alegységgel) a csíkos vázizomban a vastagabb aktinszálak körül teker. Szintén hozzá van kötve troponin, egy másik fehérje.
Funkció és szerepek
A vázizomzat összehúzódásához a tropomiozin szükséges. Amikor az idegimpulzus eléri az izomzatot, az elektromos inger először a szarkolemma és a T-tubulusokon keresztül terjed, és végül a kalcium ionok a szarkoplazmatikus retikulumban. Az ionok átmenetileg kötődnek a troponin, amely a tropomiozin szálon helyezkedik el. Ennek eredményeként a kalcium az ionok megváltoztatják a molekula fizikai tulajdonságait. Az troponin kissé eltolódik a felszínen, és így eltávolodik azoktól a helyektől, ahol a miozin is meg tud kötődni. A miozin képezi az aktin / tropomiozin komplex komplementer rostjait. A miozinszál végén két úgynevezett fej található. A miozinfejek kötődhetnek az aktinszál azon helyeihez, amelyeket már nem foglal el a troponin. A rosthoz való dokkolás után a miozin fejek felborulnak, ezáltal az aktin / tropomyosin filamentumok közé tolódnak, ami lerövidíti a szarkómert. Ugyanakkor ez a folyamat nemcsak egy szarkómában, hanem sok esetben is bekövetkezik. A számos szerződött szarkóma ezért okozza izom rost, és ezáltal az izom egésze összehúzódni. Ebben a folyamatban egy idegjel gyakran irritál több száz izomrostot. A lágyító hatása adenozin trifoszfát (ATP) lehetővé teszi a miozint fej hogy ismét leváljon az aktinról. A simaizom összehúzódása némileg eltér. Az embereknél a simaizom körülveszi a szerveket, vagy a falakban fordul elő vér hajók. Erősebben összehúzódhat, mint a harántcsíkolt izom. Míg a vázizomzatnak harántcsíkolt szerkezete van, a simaizom sík felületet alkot, amely egyes sejtekből áll. Az aktin és a tropomiozin mellett a simaizomnak két másik is van fehérjék, caldesmon és calmodulin, amelyek kölcsönhatása befolyásolja az izomfeszültséget. A tropomiozin elsősorban a kalmodulinra hat. Ezenkívül a tropomiozin más biológiai folyamatokban is szerepet játszik. Például úgy tűnik, hogy befolyásolja az aktin kötését a citoszkeletonban, és hatással van a sejtosztódásra.
Betegségek
Az egyik betegség, amely társulhat a tropomyosinnal, hipertrófiás kardiomiopátia. Ez egy szív betegség, amelyben a szarcomerek (az izomrostok szakaszai) megvastagodnak, ami szintén befolyásolja az izomrostok teljes vastagságát. Ennek eredményeként olyan tünetek, mint a nyomásérzet a mellkas, szédülés, légszomj, ájulás és angina pectoris rohamok alakulhatnak ki. Ebben az esetben ezek a szív izom. A hipertrófiák leggyakoribb oka (40-60%) kardiomiopátia a génekben van: Változások (mutációk) vezet a genetikai kód hibáihoz és ennek megfelelően a hibás szintézishez fehérjék. Ez hatással lehet a különféle fehérjék hogy teszik ki izomrostok. A restriktív kardiomiopátiában megkeményedik a szív izom. Ennek oka az kötőszöveti. A restriktív kardiomiopátia ahhoz vezet szívelégtelenség, amelyet jellemzően az jellemez lélegző problémák, ödéma, száraz köhögés, fáradtság, kimerültség, szédülés, syncope, szívdobogás és különféle emésztési problémák. Ritkábban az érintett egyének összezavarodnak, szenvednek emlékezet a kognitív teljesítmény problémái vagy korlátai. A dilatált kardiomiopátia a tropomyosin gének hibájából is származhat. Ha ez a szívbetegség megnyilvánul, akkor gyakran globális szívelégtelenség és / vagy progresszív bal szívelégtelenség. Ezenkívül légzési rendellenességek, embóliák és szívritmuszavarok nyilvánvalóvá válhat. Két másik rendellenesség, amelyek összefüggésben lehetnek a tropomyosinnal, amelyek némelyike mutációkon alapul, a nemalin myopathia, amelyben az izmok sokféleképpen érintettek lehetnek, és az arthrogryposis multiplex congenita, amelyben a ízületek megmerevednek. Mindezek a rendellenességek azonban más okokból is származhatnak; a tropomyozin gének mutációi csak egy lehetőséget jelentenek.
