Körülbelül a fele fehérjék az emberi testben glikoproteinek. Az anyagok sejtkomponensként, valamint immunanyagként is szerepet játszanak. Elsősorban az úgynevezett N-glikozilezés részeként képződnek, és helytelen összeszerelés esetén súlyos betegségeket okozhatnak.
Mik azok a glikoproteinek?
A glikoproteinek fehérjék faszerűen elágazó heteroglikán maradványokkal. Általában viszkózus állagúak. A makromolekulák kovalensen kötődnek cukor csoportok. Ezekből állnak monoszacharidok, Mint például a szőlőcukor, fruktóz, mannóz vagy acetilezett amino-cukrok. Ezért fehérjéhez kötött oligoszacharidoknak is nevezik őket. A kovalens kötés különböző módon fordulhat elő, és megfelel a kötődésnek bármelyikhez aminosavak szerin vagy aszparagin. A szerinhez való kötődést O- nak és kötődésnek nevezzük aszparagin N-glikozilezésnek nevezzük. Az N-glikozilezés glikoproteinek mérete változó. Megfelelnek monoszacharidok, di- vagy oligoszacharidok legfeljebb poliszacharidok. Arányuk szerint monoszacharidok, mannózban gazdag, komplex és hibrid glikoproteinekre vannak osztva. A mannózban gazdag csoportban a mannózmaradványok dominálnak. A komplex csoportban a szacharidok vannak túlsúlyban. A hibrid csoport vegyes forma. A glikoproteinek szénhidráttartalma a ribonukleázok néhány százalékától a 85% -ig terjed vér csoport antigének.
Funkció, cselekvés és szerepek
A glikoproteinek számos funkciót töltenek be az emberi szervezetben. A sejtmembránok szerkezeti alkotóelemei, és strukturálisnak is nevezik őket fehérjék ebben az összefüggésben. Ugyanakkor a nyákban is jelen vannak, és a folyadékokban kenőanyagként szolgálnak. Membránfehérjékként hozzájárulnak a sejt kölcsönhatásához. Egyes glikoproteinek hormonális funkciókat is ellátnak, például a hCG növekedési faktor. Ugyanolyan fontosak, mint immunológiai komponensek formájában immunglobulinok és a interferonok. A test összes exportfehérje és membránfehérje még mindig glikoprotein volt, legalábbis a bioszintézis során. Különösen relevánsak azok a felismerési reakciók szempontjából, amelyek a immunrendszer mert kölcsönhatásba lépnek immunológiai T-sejtekkel és T-sejt-receptorokkal. Különböző plazmafehérjéket izoláltak emberben vér plazma, amelyből csak albumin és a prealbumin hiánya cukor maradványok. A glikoproteinek bősége meglepő. Végül szinte az összes extracellulárisan oldódó fehérje és enzimek maradványai vannak cukor. Mint hormonokA glikoproteinek pleiotróp hatással bírnak, ezért döntő fontosságúak a különféle szervrendszerek aktivitása szempontjából. Például a hormonok TSH, HCG és v glikoproteinek. Membránproteienként a receptor szerepében, valamint a transzportszabályozó és stabilizátor szerepében vannak képviselve. Stabilizáló hatásuk van főleg glikolipidekkel együtt. Ezekkel az anyagokkal együtt alkotják az úgynevezett glycocalyxet, amely stabilizálja a sejtfal nélküli sejteket.
Kialakulás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
A glikoproteinek képződésének leggyakoribb formája az N-glikozidos kötés vagy az N-glikozilálás aszparagin. A cukor kötődik a nitrogén szabad sav amid csoportok ebben a folyamatban. Az N-glikoziláció az endoplazmatikus retikulumban megy végbe. Az így képződött N-glikozidok a legfontosabb glikoproteincsoport. Az N-glikozilezés során a cukor-prekurzor a célfehérje aminosav-szekvenciájától függetlenül a dolichol hordozómolekulává alakul. A molekula végén lévő OH csoport difoszfáttal van összekapcsolva. Oligoszacharid-prekurzor képződik a terminálison foszfát a molekulák. Az első hét cukor a citoszolos oldalon gyűlik össze. Két N-acetil-glükózamin és öt manózmaradék kapcsolódik a dolicholhoz foszfát. A GDP-mannóz és az UDP-N-acetil-glükózamin donorként jelennek meg. A prekurzort egy transzportfehérje szállítja az ER membránon. Így a prekurzor az endoplazmatikus retikulum belső oldalára orientálódik, ahol négy mannózmaradékot adunk hozzá. Továbbá, szőlőcukor maradékokat adunk hozzá. A 14 cukor hosszú prekurzor végül egy fehérjébe kerül. A glikoproteinek másik képződési útja az O-glikozidos kötés vagy a szerinné O-glikozilezés, amelyet a sejtek Golgi-készülékében hajtanak végre. Ebben a folyamatban a cukor kötődik a szerin hidroxilcsoportjához. A glikoproteinek értékei elsősorban a plazmafehérjéhez viszonyítva relevánsak, mivel nagy részben szerepet játszanak vér A glikoproteinek összes standard értékének egyenkénti felsorolása ezen a ponton kívül esne.
Betegségek és rendellenességek
Néhány genetikai betegségek hatásokat mutatnak a glikozilációra. Az ilyen rendellenességek egyik csoportja a CDG. Ebben az esetben a glikoproteinek kóros szintet mutatnak. Az érintett egyének lelassult fejlődésben szenvednek, amely fizikai és mentális problémákhoz egyaránt kapcsolódik. A strabismus a genetikai rendellenesség másik tünete lehet. Összesen mintegy 250 különböző gén vesz részt a glokoproteinek képződésében. Veleszületett glikozilációs rendellenességekben a szénhidrát oldalláncok fehérjékhez való kötődésének rendellenességei genetikai hajlam miatt vannak jelen. A transzláció utáni módosítás során a fehérjék teljes funkcionalitásukat elnyerik. Amikor ez a folyamat rendellenesen összeáll enzimek vagy szénhidrát oldalláncokat építő fehérjék, CDG eredmények. Az N-glikozilációt leggyakrabban a rendellenesség befolyásolja. A mai napig mintegy 30 enzimhibát fedeztek fel, amelyek befolyásolják az N-glikozilezést. A genetikai O-glikozilációs rendellenességek valamivel ritkábban fordulnak elő. Ezek neuromuscularis multisystem rendellenességekben, például Walker-Warburg szindrómában nyilvánulnak meg. Mivel a glikoproteinek nagyon sok funkciót töltenek be a szervezetben, a klinikai képet több tünet jellemzi. A veleszületett glikozilációs rendellenességek minden szervrendszert érinthetnek. A pszichomotoros fejlődési rendellenességek a vezető tünetek. A neurológiai rendellenességek ugyanolyan gyakoriak. A koagulációs rendellenességek vagy az endokrin rendellenességek szintén nem ritkák.
